蛋白質相互作用的研究方法包括免疫共沉澱（Co-Immunoprecipitation）、Pull-down技術、雙分子螢光互補等。
免疫共沉澱。這種方法是基於抗體和抗原之間的特異性相互作用。在非變性條件下裂解細胞後，細胞記憶體在的許多蛋白質-蛋白質間的相互作用得以保留。使用預先固定在瓊脂糖珠上的抗體進行免疫沉澱，可以一起沉澱出與目標蛋白自然結合的伴侶蛋白。這種方法得到的蛋白質是在細胞內與目標蛋白天然結合的，處於天然狀態，因此結果可信度高。它常用於測定兩種目標蛋白質是否在體內結合，也可用於發現特定蛋白質的新相互作用夥伴。
Pull-down技術。這種方法使用固相化的、已標記的「餌蛋白」或「標籤蛋白」從細胞裂解液中釣出與之相互作用的蛋白。通過Pull-down技術可以確定已知蛋白與釣出蛋白或已純化的相關蛋白間的相互作用關係。這種方法適用於體外環境，需要先將誘餌蛋白原核表達並純化出來，然後與目的蛋白溶液孵育。
雙分子螢光互補。這種方法是一種基於螢光的檢測技術，用於研究活細胞中的蛋白質相互作用。
這些方法各有優缺點，適用於不同的研究需求和條件。例如，免疫共沉澱和Pull-down技術適用於研究已知蛋白質之間的相互作用，而雙分子螢光互補則更適合在活細胞中研究蛋白質相互作用的動力學和位置。