GST原理主要涉及以下幾個方面：
GST蛋白的性質：
GST（穀胱甘肽-S-轉移酶）是一種球狀二聚體蛋白，由25~27 kDa的2條亞基同源或異源聚合而成。每個亞基含有2個空間結構不同的基本結構域，即GSH結合位點（G-site）和連線H離子的作用位點（H-site）。這兩個功能結構域決定了GST的種類和與底物的親和力。
GST pull-down實驗原理：
GST pull-down技術是利用DNA重組技術將已知蛋白與GST融合，形成融合蛋白。這種融合蛋白能夠與固化在載體上的穀胱甘肽（GSH）親和結合。通過將GSH與瓊脂糖交聯形成GSH瓊脂糖珠，可以固定帶有GST標籤的誘餌蛋白。當體系中存在與誘餌蛋白有直接相互作用的靶標蛋白時，靶標蛋白會與微珠固相複合物結合，從而被「拉」下來。
套用：
GST pull-down技術廣泛套用於蛋白質相互作用的研究中，能夠幫助科研工作者鑑定與特定蛋白質相互作用的夥伴蛋白。通過這種方法，可以深入了解蛋白質網路的相互作用和功能機制。
綜上所述，GST原理不僅涉及到GST蛋白本身的性質，還包括了其在生物學研究中特別是蛋白質相互作用分析中的套用，如GST pull-down實驗，這是一種重要的生物學研究技術。