α螺旋(α-helix)是蛋白質二級結構的主要形式之一，是一種右手螺旋結構的生物大分子。這種結構中，多肽鏈的主鏈原子圍繞一個中心軸盤繞上升，每個胺基酸殘基大約每3.6個周期旋轉一次，形成螺旋。這種螺旋結構的周期性是由胺基酸殘基之間的氫鍵維繫的，這些氫鍵的方向與螺旋的長軸基本平行。
α螺旋的穩定性主要得益於其結構特點，包括每個肽鍵的羰基氧原子與第四個肽鍵的亞氨基氫原子之間形成的氫鍵。這種結構不僅對於蛋白質的穩定性和功能至關重要，而且常見於蛋白質的結構域中，參與蛋白質的摺疊和相互作用。α螺旋的直徑大約為0.5nm，其側鏈胺基酸殘基通常伸向螺旋的外側。
此外，α螺旋的螺距為0.54nm，每個胺基酸殘基沿螺旋軸上升的距離為0.15nm。這種結構在蛋白質序列和結構分析中具有重要意義，可以通過計算蛋白質序列中包含的胺基酸殘基數目來估計α螺旋的長度。α螺旋的旋轉角度約為100°，每個殘基繞軸旋轉一周。